A Deficiência de G-6-PD é a enzimopatia conhecida mais comum, estimando-se cerca de 400 milhões de pessoas afetadas em todo o mundo. A prevalência varia de 5% a 25% em áreas endêmicas como a África, o Oriente Médio, a Ásia, o Mediterrâneo e a Nova Guiné (Papua). A maior incidência é encontrada entre os judeus curdos: 65%. Incidências entre 0.5% e 6.9% foram descritas nas Américas do Norte e do Sul e cerca de 400 diferentes mutações já foram identificadas. As manifestações clínicas associadas à deficiência de G-6-PD são:
Hemólise induzida por algumas drogas: antimalármicos, sulfonamidas, sulfonas e outras drogas ou produtos químicos que estejam associados à significativa hemólise em algumas pessoas; Infecção induzida por hemólise: numerosas infecções por bactérias, vírus ou ricketsia podem provocar hemólise, sendo as mais importantes as hepatites, a pneumonia e a febre tifóide; Favismo: súbito aparecimento de anemia hemolítica aguda após 24 a 48 horas da ingestão de fava; Ictérícia neonatal: surge geralmente entre 1 a 4 dias de vida; Anemia hemolítica não esferocítica crônica.
A Glicose-6-Fosfato Desidrogenase (G-6-PD) é uma enzima citoplasmática que se encontra presente em todas as células e catalisa a primeira etapa da rota metabólica da hexose monofosfato, produzindo NADPH. Esta coenzima atua como doadora de hidrogênio em várias rotas metabólicas e também age sobre a estabilidade da catalase e da preservação e regeneração da forma reduzida do glutatião, ambos essenciais para a detoxificação do peróxido de hidrogênio (H2O2), embora a defesa das células contra o H2O2 dependa fundamentalmente da G-6-PD. As hemácias são fortemente sensíveis à oxidação e à falta de enzimas produtoras de NADPH. A defesa contra agentes oxidantes, especialmente H2O2, é feita principalmente pelo glutatião, que converte H2O2 em H2O estequiometricamente por ação da glutatião peroxidase. O NADPH é o doador de hidrogênio para a regeneração da forma reduzida do glutatião. Uma rota alternativa para a detoxificação do H2O2 é a via da calatase, mas essa rota é considerada inefetiva, sob condições normais, devido à baixa afinidade da catalase pelo H2O2, comparada à afinidade da glutatião peroxidase.
Hemólise induzida por algumas drogas: antimalármicos, sulfonamidas, sulfonas e outras drogas ou produtos químicos que estejam associados à significativa hemólise em algumas pessoas; Infecção induzida por hemólise: numerosas infecções por bactérias, vírus ou ricketsia podem provocar hemólise, sendo as mais importantes as hepatites, a pneumonia e a febre tifóide; Favismo: súbito aparecimento de anemia hemolítica aguda após 24 a 48 horas da ingestão de fava; Ictérícia neonatal: surge geralmente entre 1 a 4 dias de vida; Anemia hemolítica não esferocítica crônica.
A Glicose-6-Fosfato Desidrogenase (G-6-PD) é uma enzima citoplasmática que se encontra presente em todas as células e catalisa a primeira etapa da rota metabólica da hexose monofosfato, produzindo NADPH. Esta coenzima atua como doadora de hidrogênio em várias rotas metabólicas e também age sobre a estabilidade da catalase e da preservação e regeneração da forma reduzida do glutatião, ambos essenciais para a detoxificação do peróxido de hidrogênio (H2O2), embora a defesa das células contra o H2O2 dependa fundamentalmente da G-6-PD. As hemácias são fortemente sensíveis à oxidação e à falta de enzimas produtoras de NADPH. A defesa contra agentes oxidantes, especialmente H2O2, é feita principalmente pelo glutatião, que converte H2O2 em H2O estequiometricamente por ação da glutatião peroxidase. O NADPH é o doador de hidrogênio para a regeneração da forma reduzida do glutatião. Uma rota alternativa para a detoxificação do H2O2 é a via da calatase, mas essa rota é considerada inefetiva, sob condições normais, devido à baixa afinidade da catalase pelo H2O2, comparada à afinidade da glutatião peroxidase.
Postado por: Diêgo, Anthony, Davi. Biomedicina 221-5
Referências: http://www.drashirleydecampos.com.br/noticias/8009
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